Biochimica (C.d.L. M. e Ch.)

Esci dai Frame

BIOCHIMICA (C.D.L. M. E CH.)

Programma del Corso

ANNO ACCADEMICO 2010-2011

CORSO INTEGRATO DI BIOCHIMICA

Coordinatore: Prof. Luciana Avigliano; Prof. Alessandro Finazzi Agr�, Prof. Gennaro Melino, Prof. Antonello Rossi.

Obiettivo del Corso integrato di Biochimica � la conoscenza, con particolare riferimento all'uomo: 1) della struttura delle molecole d�interesse biologico e delle loro trasformazioni nella dinamica cellulare; 2) dei meccanismi che regolano la trasmissione dell'informazione a livello molecolare; 3) dei meccanismi omeostatici che regolano il funzionamento della cellula e l'integrazione fra organi e tessuti; 4) delle metodologie di indagine a livello molecolare, per la comprensione dei fenomeni biologici significativi in medicina.

I parte (1� anno 2� semestre: C.F.U. 3)

Biologia Molecolare
Generalit�. Aspetti biochimici della trasmissione dell'informazione genetica.
Il DNA: nucleosidi, nucleotidi, struttura primaria. Struttura secondaria del DNA (B, A, Z); differenze nella configurazione del desossi-ribosio e altre caratteristiche strutturali.
Propriet� in soluzione del DNA, effetto ipercromico, denaturazione e rinaturazione. Ibridazione. Idrolisi enzimatica e chimica degli acidi nucleici. Esonucleasi ed endonucleasi.
DNA superelica, numero di legame, topoisomerasi.
Dimensioni del DNA. Localizzazione e compattazione nei procarioti e negli eucarioti. Istoni, nucleosomi, cromatina (struttura e funzione).

Duplicazione. Sintesi semiconservativa e bidirezionale del DNA. La duplicazione nei procarioti:
Meccanismo d'azione delle DNA polimerasi. Correzione deli errori durante la polimerizzazione. Ruolo della DNA polimerasi I e III. Sintesi del filamento veloce e ritardato, frammenti di Okazaki. Il replisoma e gli enzimi coinvolti. La duplicazione del cromosoma batterico.
La duplicazione negli eucarioti:
Similitudini con quella dei procarioti. DNA polimerasi e proteine accessorie. Duplicazione dei cromosomi, delle loro estremita' e ruolo della telomerasi. Errori di duplicazione. Danneggiamento del DNA: deamminazione delle basi, agenti alchilanti, agenti intercalanti, radiazioni.
Meccanismi di riparazione del DNA: riparazione diretta, per escissione di basi o nucleotidi.
Endonucleasi di restrizione. Ruolo biologico e specificit�. Sequenze palindrome. Loro utilizzo per studiare il DNA.
Sequenza del DNA. Metodo di Sanger.
RNA. Struttura chimica e tipi. Idrolisi alcalina ed enzimatica. Meccanismo d'azione delle ribonucleasi. Biosintesi del RNA (trascrizione). Sequenze promotori. Inizio, allungamento, terminazione della trascrizione. Gli enzimi della trascrizione nei procarioti e negli eucarioti.
Maturazione degli RNA ribosomali e di trasporto nei procarioti e negli eucarioti. Enzimi coinvolti. Esoni e introni. Autosplicing. Maturazione del mRNA eucariotico: inserimento del cappuccio, poliadenilazione, rimozione degli introni (splicing).
Codice genetico. Propriet� e caratteristiche del codice genetico: codoni, universalit�, degenerazione, fase di lettura, codoni sinonimi. Codice genetico nei mitocondri.
Sintesi proteica (traduzione). tRNA. Struttura secondaria e terziaria, e propriet�. tRNA isoaccettori, tRNA soppressori, mutazioni di senso e non senso. Attivazione degli amminoacidi, amminoacil-sintetasi. Cenni su inizio, allungamento e terminazione della traduzione. Poliribosomi. Costo energetico della sintesi proteica. Modificazioni post-traduzionali nelle proteine

Regolazione della trascrizione
Nei procarioti: Riconoscimento dei promotori e fattori
Negli eucarioti: Interazione tra proteine e solco maggiore o minore del DNA. Assemblaggio dei complessi di trascrizione e ruolo dei fattori di trascrizione. Fattori di trascrizione per geni di classe I, II e III. Recettori ormonali. Ruolo della cromatina nella regolazione della trascrizione, code istoniche e conformazione della cromatina, istone acetilasi e deacetilasi.
Tecniche di biologia molecolare: Southern, Northern, Western blotting, plasmidi, clonaggio, DNA ricombinante, cDNA, PCR, vettori di espressione, mutagenesi sito-diretta. Proteine ricombinanti. Le tecniche di biologia molecolare nella diagnosi di malattie genetiche.

II parte (2� anno 1� semestre: C.F.U. 7)

Proteine: Amminoacidi: struttura e classificazione. Stereoisomeria. Propriet� acido-basiche. Legame peptidico. Peptidi di importanza biologica. Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria delle proteine e legami stabilizzanti tali strutture. Denaturazione. Idrolisi enzimatica e chimica. Classificazione delle proteine.
Proteine ed enzimi del sangue: Struttura, funzione, significato diagnostico. Albumine. Fibrinogeno e meccanismi della coagulazione del sangue. Globuline. Lipoproteine ad alta e bassa densit�. Emoproteine. Trasporto ed utilizzo dell�ossigeno: emoglobina e mioglobina: rapporto struttura - funzione; propriet� allosteriche e cooperativit�.
Proteine strutturali; collageno.

Enzimi. Concetto di catalisi. Propriet� degli enzimi come catalizzatori. Classificazione. Cinetica delle reazioni enzimatiche. Costante di Michaelis-Menten. Fattori che influenzano l'attivit� enzimatica. Inibizione enzimatica. Siti attivi e siti allosterici. Meccanismo d'azione degli enzimi: effetti di prossimit� e di orientamento, catalisi acido-base, catalisi covalente. Concetto di isoenzima. Cofattori enzimatici. Nozione di vitamina.
Vitamine idrosolubili. Strutture e ruoli come cofattori enzimatici. Cenni su fonti alimentari, fabbisogno, carenza.

Glucidi. Mono- e disaccaridi d'importanza biologica. Polisaccaridi di riserva e strutturali: amido, glicogeno, cellulosa; pectina; mucopolisaccaridi; destrano. Polisaccaridi come componenti delle pareti cellulari batteriche. Polisaccaridi delle sostanze fondamentali dei tessuti animali. Proteine N-glicosilate e O-glicosilate. I glucidi quali vettori d'informazione.

Lipidi. Classificazione e struttura. Propriet� degli acidi grassi. Acidi grassi essenziali. Prostaglandine, trombossani e leucotrieni. Grassi neutri. Fosfolipidi. Glicolipidi. Steroidi. Lipidi come componenti strutturali delle membrane. Lipidi come deposito intracellulare di combustibile metabolico.

Vitamine liposolubili A, D, E, K. Strutture e funzioni biochimiche. Cenni su fonti alimentari, fabbisogno, carenza, tossicit�.

Bioenergetica. Principi generali di termodinamica chimica. Potenziale di ossido-riduzione. Legami �ricchi di energia�. ATP; suo ruolo nell'utilizzazione dell'energia. Fosforilazione al livello del substrato. Mitocondrio. Catena respiratoria e suoi compo�nenti. Fosforilazione ossidativa. Accoppiamento della fosforilazione ossidativa al trasporto di elettroni. Meccanismo chemiosmotico. Bilancio energetico. Agenti disaccoppianti ed inibitori della fosforilazione ossidativa.

Alcune metodiche d'indagine biochimica e relative applicazioni. Centrifugazione. Tecniche spettroscopiche. Tecniche elettroforetiche. Tecniche cromatografiche.

III Parte (2� anno 2� semestre: C.F.U. 4)

Digestione e assorbimento dei glucidi, dei lipidi e delle proteine.

Cicli e vie metaboliche principali e loro interconnessione.
Glicolisi. Ciclo di Krebs. Via dei pentoso-fosfati. Glicogenosintesi e glicogenolisi. Gluconeogenesi.&Β-ossidazione degli acidi grassi. Altre vie di ossidazione degli acidi grassi. Chetogenesi. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi dei trigliceridi. Biosintesi e catabolismo del colesterolo e di alcuni suoi derivati.
Catabolismo delle proteine. Metabolismo generale degli amminoacidi: transamminazione, deamminazione, decarbossilazione. Ciclo dell'urea.
Biosintesi e catabolismo dell'eme.
Biosintesi e catabolismo delle basi puriniche e pirimidiniche.

Cenni sul metabolismo di oligoelementi.

Regolazione generale del metabolismo.
Interconversione di lipidi, glucidi e proteine.
Ormoni: nozioni di ''ormone'', ''sistema endocrino'', ''sistema neuroendocrino'', ''messaggero chimico''.
Struttura e funzione degli ormoni: Ruolo degli ormoni nei sistemi di regolazione dell'organismo e di coordinazione tra i diversi organi.
Sistemi di trasduzione del segnale. Recettori di membrana e recettori intracellulari. Il sistema delle proteine G. Il sistema dell'inositolo fosfato. Ormoni proteici e peptidici. Ormoni steroidei.
Fattori ipotalamici di rilascio di ormoni ipofosari. Ormoni ipofosari. Sistema ipotalamo, ipofisi, corteccia surrenale. Sistema ipotalamo, ipofisi, ovaie. Sistema ipotalamo, ipofisi, testicoli. Sistema tiroideo. Sistema adrenalinico. Regolazione ormonale del metabolismo: insulina, glucagone, glicocorticoidi, adrenalina; diabete, chetosi. Sistema di regolazione del metabolismo salino (Na+, Ca++).

ATTENZIONE
A partire da luglio 2010 le prove scritte saranno svolte con le seguenti modalita':
Prima prova scritta solo Biologia Molecolare
Seconda prova scritta solo Biochimica (parte generale e metabolismi)

Libri di testo consigliati:
BERG, TYMOCZKO, STRYER ''Biochimica'' 5a Ed. ZANICHELLI (2003)
DEVLIN ''Biochimica'' 3a Ed. IDELSON-GNOCCHI (2000)
GARRETT, GRISHAM ''Principi di biochimica'' PICCIN (2004)
HARPER�s ''Biochimica'' Mc-Graw HILL ITALIA (2000)
MATHEWS, VAN HOLDE, AHERN ''Biochimica'' 3a Ed. AMBROSIANA (2004)
MORAN-RAWN ''Biochimica'' 2a Ed. Mc-Graw HILL ITALIA (1996)
NELSON, COX ''I Principi di Biochimica di Lehninger'' 5a Ed. ZANICHELLI (2010)
SILIPRANDI, TETTAMANTI ''Biochimica Medica'' Piccin (2008)

Letture consigliate:
DE MARCO, CINI ''Principi di Metodologia biochimica'' Piccin (2009)
DRYER e LATA ''Metodologia Biochimica'' ANTONIO DELFINO (1993)
KOOLMAN e R�HM ''Testo atlante di Biochimica'' ZANICHELLI (1997)

Per approfondire le metodologie della Biologia Molecolare e relative applicazioni:
MELINO, CILIBERTO ''Argomenti di Biologia Molecolare'' Societ� Editrice Universo (2006)
BONCINELLI e SIMEONE ''Ingegneria Genetica'' 2� Ed. IDELSON-GNOCCHI (2003)
WATSON ''Biologia molecolare del gene'' 5� Ed. ZANICHELLI (2005)

Corsi opzionali:

SE CFU 3 Cellule staminali e loro impiego terapeutico (Prof. A. Gambacurta)
MO CFU 4 Radicali liberi dell�ossigeno in medicina (Prof. L. Avigliano)
SE CFU 4 Ruolo delle proteasi nei meccanismi fisiopatologici (Prof. L. Fiorucci)
SE XFU 3 Grafica molecolare su struttura e dinamica di proteine (Proff. G. Mei, A. Di Venere)
MO CFU 6 Analisi e purificazione delle proteine (Prof. A. Rossi)
MO CFU 5 Biochimica della proliferazione cellulare (Prof. G. Melino)
MO CFU 5 Biochimica della morte cellulare (Prof. E. Candi)
MO CFU 2 Introduzione alla pubblicazione scientifica (Prof. G. Melino)

L'ammissione all'esame orale e' subordinata al superamento - con la votazione minima di 18/30 - di due prove scritte: la prima concernente gli argomenti svolti nella prima parte del corso (primo semestre del secondo anno di corso ovvero, dall'anno accademico 2009-2010, secondo semestre del primo anno di corso); la seconda concernente gli argomenti svolti nella seconda parte del corso (secondo semestre del secondo anno di corso ovvero, dall'anno accademico 2010-2011 primo e secondo semestre del secondo anno di corso).
Le votazioni conseguite nelle due prove scritte non influiscono su quella della prova orale.

LE ATTIVITA' DIDATTICHE OPZIONALI SONO RISERVATE AGLI STUDENTI CHE ABBIANO GIA' SUPERATO L'ESAME DEL CORSO INTEGRATO DI BIOCHIMICA

	BIOCHIMICA (C.D.L. M. E CH.)

Programma del Corso

ANNO ACCADEMICO 2010-2011 CORSO INTEGRATO DI BIOCHIMICA Coordinatore: Prof. Luciana Avigliano; Prof. Alessandro Finazzi Agr�, Prof. Gennaro Melino, Prof. Antonello Rossi. Obiettivo del Corso integrato di Biochimica � la conoscenza, con particolare riferimento all'uomo: 1) della struttura delle molecole d�interesse biologico e delle loro trasformazioni nella dinamica cellulare; 2) dei meccanismi che regolano la trasmissione dell'informazione a livello molecolare; 3) dei meccanismi omeostatici che regolano il funzionamento della cellula e l'integrazione fra organi e tessuti; 4) delle metodologie di indagine a livello molecolare, per la comprensione dei fenomeni biologici significativi in medicina. I parte (1� anno 2� semestre: C.F.U. 3) Biologia Molecolare Generalit�. Aspetti biochimici della trasmissione dell'informazione genetica. Il DNA: nucleosidi, nucleotidi, struttura primaria. Struttura secondaria del DNA (B, A, Z); differenze nella configurazione del desossi-ribosio e altre caratteristiche strutturali. Propriet� in soluzione del DNA, effetto ipercromico, denaturazione e rinaturazione. Ibridazione. Idrolisi enzimatica e chimica degli acidi nucleici. Esonucleasi ed endonucleasi. DNA superelica, numero di legame, topoisomerasi. Dimensioni del DNA. Localizzazione e compattazione nei procarioti e negli eucarioti. Istoni, nucleosomi, cromatina (struttura e funzione). Duplicazione. Sintesi semiconservativa e bidirezionale del DNA. La duplicazione nei procarioti: Meccanismo d'azione delle DNA polimerasi. Correzione deli errori durante la polimerizzazione. Ruolo della DNA polimerasi I e III. Sintesi del filamento veloce e ritardato, frammenti di Okazaki. Il replisoma e gli enzimi coinvolti. La duplicazione del cromosoma batterico. La duplicazione negli eucarioti: Similitudini con quella dei procarioti. DNA polimerasi e proteine accessorie. Duplicazione dei cromosomi, delle loro estremita' e ruolo della telomerasi. Errori di duplicazione. Danneggiamento del DNA: deamminazione delle basi, agenti alchilanti, agenti intercalanti, radiazioni. Meccanismi di riparazione del DNA: riparazione diretta, per escissione di basi o nucleotidi. Endonucleasi di restrizione. Ruolo biologico e specificit�. Sequenze palindrome. Loro utilizzo per studiare il DNA. Sequenza del DNA. Metodo di Sanger. RNA. Struttura chimica e tipi. Idrolisi alcalina ed enzimatica. Meccanismo d'azione delle ribonucleasi. Biosintesi del RNA (trascrizione). Sequenze promotori. Inizio, allungamento, terminazione della trascrizione. Gli enzimi della trascrizione nei procarioti e negli eucarioti. Maturazione degli RNA ribosomali e di trasporto nei procarioti e negli eucarioti. Enzimi coinvolti. Esoni e introni. Autosplicing. Maturazione del mRNA eucariotico: inserimento del cappuccio, poliadenilazione, rimozione degli introni (splicing). Codice genetico. Propriet� e caratteristiche del codice genetico: codoni, universalit�, degenerazione, fase di lettura, codoni sinonimi. Codice genetico nei mitocondri. Sintesi proteica (traduzione). tRNA. Struttura secondaria e terziaria, e propriet�. tRNA isoaccettori, tRNA soppressori, mutazioni di senso e non senso. Attivazione degli amminoacidi, amminoacil-sintetasi. Cenni su inizio, allungamento e terminazione della traduzione. Poliribosomi. Costo energetico della sintesi proteica. Modificazioni post-traduzionali nelle proteine Regolazione della trascrizione Nei procarioti: Riconoscimento dei promotori e fattori Negli eucarioti: Interazione tra proteine e solco maggiore o minore del DNA. Assemblaggio dei complessi di trascrizione e ruolo dei fattori di trascrizione. Fattori di trascrizione per geni di classe I, II e III. Recettori ormonali. Ruolo della cromatina nella regolazione della trascrizione, code istoniche e conformazione della cromatina, istone acetilasi e deacetilasi. Tecniche di biologia molecolare: Southern, Northern, Western blotting, plasmidi, clonaggio, DNA ricombinante, cDNA, PCR, vettori di espressione, mutagenesi sito-diretta. Proteine ricombinanti. Le tecniche di biologia molecolare nella diagnosi di malattie genetiche. II parte (2� anno 1� semestre: C.F.U. 7) Proteine: Amminoacidi: struttura e classificazione. Stereoisomeria. Propriet� acido-basiche. Legame peptidico. Peptidi di importanza biologica. Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria delle proteine e legami stabilizzanti tali strutture. Denaturazione. Idrolisi enzimatica e chimica. Classificazione delle proteine. Proteine ed enzimi del sangue: Struttura, funzione, significato diagnostico. Albumine. Fibrinogeno e meccanismi della coagulazione del sangue. Globuline. Lipoproteine ad alta e bassa densit�. Emoproteine. Trasporto ed utilizzo dell�ossigeno: emoglobina e mioglobina: rapporto struttura - funzione; propriet� allosteriche e cooperativit�. Proteine strutturali; collageno. Enzimi. Concetto di catalisi. Propriet� degli enzimi come catalizzatori. Classificazione. Cinetica delle reazioni enzimatiche. Costante di Michaelis-Menten. Fattori che influenzano l'attivit� enzimatica. Inibizione enzimatica. Siti attivi e siti allosterici. Meccanismo d'azione degli enzimi: effetti di prossimit� e di orientamento, catalisi acido-base, catalisi covalente. Concetto di isoenzima. Cofattori enzimatici. Nozione di vitamina. Vitamine idrosolubili. Strutture e ruoli come cofattori enzimatici. Cenni su fonti alimentari, fabbisogno, carenza. Glucidi. Mono- e disaccaridi d'importanza biologica. Polisaccaridi di riserva e strutturali: amido, glicogeno, cellulosa; pectina; mucopolisaccaridi; destrano. Polisaccaridi come componenti delle pareti cellulari batteriche. Polisaccaridi delle sostanze fondamentali dei tessuti animali. Proteine N-glicosilate e O-glicosilate. I glucidi quali vettori d'informazione. Lipidi. Classificazione e struttura. Propriet� degli acidi grassi. Acidi grassi essenziali. Prostaglandine, trombossani e leucotrieni. Grassi neutri. Fosfolipidi. Glicolipidi. Steroidi. Lipidi come componenti strutturali delle membrane. Lipidi come deposito intracellulare di combustibile metabolico. Vitamine liposolubili A, D, E, K. Strutture e funzioni biochimiche. Cenni su fonti alimentari, fabbisogno, carenza, tossicit�. Bioenergetica. Principi generali di termodinamica chimica. Potenziale di ossido-riduzione. Legami �ricchi di energia�. ATP; suo ruolo nell'utilizzazione dell'energia. Fosforilazione al livello del substrato. Mitocondrio. Catena respiratoria e suoi compo�nenti. Fosforilazione ossidativa. Accoppiamento della fosforilazione ossidativa al trasporto di elettroni. Meccanismo chemiosmotico. Bilancio energetico. Agenti disaccoppianti ed inibitori della fosforilazione ossidativa. Alcune metodiche d'indagine biochimica e relative applicazioni. Centrifugazione. Tecniche spettroscopiche. Tecniche elettroforetiche. Tecniche cromatografiche. III Parte (2� anno 2� semestre: C.F.U. 4) Digestione e assorbimento dei glucidi, dei lipidi e delle proteine. Cicli e vie metaboliche principali e loro interconnessione. Glicolisi. Ciclo di Krebs. Via dei pentoso-fosfati. Glicogenosintesi e glicogenolisi. Gluconeogenesi.&Β-ossidazione degli acidi grassi. Altre vie di ossidazione degli acidi grassi. Chetogenesi. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi dei trigliceridi. Biosintesi e catabolismo del colesterolo e di alcuni suoi derivati. Catabolismo delle proteine. Metabolismo generale degli amminoacidi: transamminazione, deamminazione, decarbossilazione. Ciclo dell'urea. Biosintesi e catabolismo dell'eme. Biosintesi e catabolismo delle basi puriniche e pirimidiniche. Cenni sul metabolismo di oligoelementi. Regolazione generale del metabolismo. Interconversione di lipidi, glucidi e proteine. Ormoni: nozioni di ''ormone'', ''sistema endocrino'', ''sistema neuroendocrino'', ''messaggero chimico''. Struttura e funzione degli ormoni: Ruolo degli ormoni nei sistemi di regolazione dell'organismo e di coordinazione tra i diversi organi. Sistemi di trasduzione del segnale. Recettori di membrana e recettori intracellulari. Il sistema delle proteine G. Il sistema dell'inositolo fosfato. Ormoni proteici e peptidici. Ormoni steroidei. Fattori ipotalamici di rilascio di ormoni ipofosari. Ormoni ipofosari. Sistema ipotalamo, ipofisi, corteccia surrenale. Sistema ipotalamo, ipofisi, ovaie. Sistema ipotalamo, ipofisi, testicoli. Sistema tiroideo. Sistema adrenalinico. Regolazione ormonale del metabolismo: insulina, glucagone, glicocorticoidi, adrenalina; diabete, chetosi. Sistema di regolazione del metabolismo salino (Na+, Ca++). ATTENZIONE A partire da luglio 2010 le prove scritte saranno svolte con le seguenti modalita': Prima prova scritta solo Biologia Molecolare Seconda prova scritta solo Biochimica (parte generale e metabolismi) Libri di testo consigliati: BERG, TYMOCZKO, STRYER ''Biochimica'' 5a Ed. ZANICHELLI (2003) DEVLIN ''Biochimica'' 3a Ed. IDELSON-GNOCCHI (2000) GARRETT, GRISHAM ''Principi di biochimica'' PICCIN (2004) HARPER�s ''Biochimica'' Mc-Graw HILL ITALIA (2000) MATHEWS, VAN HOLDE, AHERN ''Biochimica'' 3a Ed. AMBROSIANA (2004) MORAN-RAWN ''Biochimica'' 2a Ed. Mc-Graw HILL ITALIA (1996) NELSON, COX ''I Principi di Biochimica di Lehninger'' 5a Ed. ZANICHELLI (2010) SILIPRANDI, TETTAMANTI ''Biochimica Medica'' Piccin (2008) Letture consigliate: DE MARCO, CINI ''Principi di Metodologia biochimica'' Piccin (2009) DRYER e LATA ''Metodologia Biochimica'' ANTONIO DELFINO (1993) KOOLMAN e R�HM ''Testo atlante di Biochimica'' ZANICHELLI (1997) Per approfondire le metodologie della Biologia Molecolare e relative applicazioni: MELINO, CILIBERTO ''Argomenti di Biologia Molecolare'' Societ� Editrice Universo (2006) BONCINELLI e SIMEONE ''Ingegneria Genetica'' 2� Ed. IDELSON-GNOCCHI (2003) WATSON ''Biologia molecolare del gene'' 5� Ed. ZANICHELLI (2005) Corsi opzionali: SE CFU 3 Cellule staminali e loro impiego terapeutico (Prof. A. Gambacurta) MO CFU 4 Radicali liberi dell�ossigeno in medicina (Prof. L. Avigliano) SE CFU 4 Ruolo delle proteasi nei meccanismi fisiopatologici (Prof. L. Fiorucci) SE XFU 3 Grafica molecolare su struttura e dinamica di proteine (Proff. G. Mei, A. Di Venere) MO CFU 6 Analisi e purificazione delle proteine (Prof. A. Rossi) MO CFU 5 Biochimica della proliferazione cellulare (Prof. G. Melino) MO CFU 5 Biochimica della morte cellulare (Prof. E. Candi) MO CFU 2 Introduzione alla pubblicazione scientifica (Prof. G. Melino) L'ammissione all'esame orale e' subordinata al superamento - con la votazione minima di 18/30 - di due prove scritte: la prima concernente gli argomenti svolti nella prima parte del corso (primo semestre del secondo anno di corso ovvero, dall'anno accademico 2009-2010, secondo semestre del primo anno di corso); la seconda concernente gli argomenti svolti nella seconda parte del corso (secondo semestre del secondo anno di corso ovvero, dall'anno accademico 2010-2011 primo e secondo semestre del secondo anno di corso). Le votazioni conseguite nelle due prove scritte non influiscono su quella della prova orale. LE ATTIVITA' DIDATTICHE OPZIONALI SONO RISERVATE AGLI STUDENTI CHE ABBIANO GIA' SUPERATO L'ESAME DEL CORSO INTEGRATO DI BIOCHIMICA